Одними из самых сложных представителей органических веществ являются белки. Они относятся к высокомолекулярным соединениям, так называемым биополимерам, которые состоят из аминокислот. Состав белков сложен, что и обуславливает их разнообразные свойства.
Строение белков заинтересовало учёных ещё в XIX столетии. Известный химик Э. Фишер предложил особую теорию строения рассматриваемых биополимеров. В соответствии с теорией, белок – это органическое вещество, включающее одну длинную цепь либо несколько полипептидных цепей, которые соединены посредством особых химических связей. Длина цепей, образующих белок, вариабельна.
Благодаря проведенным около века назад исследованиям, известно о существовании нескольких вариантов строения молекулы белка. В зависимости от них соединение и проявляет определённые физико-химические свойства.
Белки: строение и свойства
Под первичной структурой белка понимают определенную последовательность из аминокислот, которая определяет его специфические свойства.
Способ укладки мономерной, или аминокислотной, цепи именуют вторичной структурой. У большинства белков полипептидная цепь находится в свернутом состоянии, напоминая спираль или “растянутую пружину”. А иногда вторичная структура напоминает «складчатый лист» (другое название – “B – структура”). Примечательно, что фиброин обладает вторичной структурой, содержащей много водородных связей. Существование этих связей придаёт шёлку свойства гибкости и прочности.
То, как полипептидная цепь расположена в трёхмерном пространстве, характеризуется как третичная структура белка, или глобула. Необычное строение биополимера поддерживается благодаря связям между ионами дисульфидных мостиков. Особенностью третичной структуры также является более глубокое расположение гидрофобных углеводородных цепей, по сравнению с поверхностным расположением гидрофильных цепей.
Когда несколько белковых молекул объединяются между собой в одну макромолекулу, речь идёт о четвертичной структуре белка. Например, гемоглобин – пример белка с четвертичной структурой, имеющего небелковую часть (гем). Он способен к отдаче и присоединению ионов водорода и поддержанию постоянного значения рН крови. Гемоглобиновый буфер – самый мощный среди других буферов в человеческом организме.
Существуют растворимые и нерастворимые белки. Благодаря свойству растворимости, фибриноген является одним из ключевых звеньев системы гемостаза (т.е., участвует в процессах свёртывания крови). Обладая нерастворимыми свойствами, кератин и коллаген входят в состав кожи человека, тем самым выполняя механическую функцию (либо опорную).
Ещё одно свойство – это способность к гидролизу, или разрушению первичной структуры белка из-за специфического действия на него растворов агрессивных химических соединений (кислот) или энзимов. Благодаря гидролизу, белок, который попал в организм, расщепляется из-за протеолиза на мономеры. Те аминокислоты, которые образовались после вышеперечисленных процессов, благодаря энзимам формируют белки, присущие уже только конкретному организму.
Свойство частичной или полной деструкции пространственной структуры белка называется денатурацией. Изменение строения рассматриваемого органического соединения происходит из-за воздействия критических температур, растворов кислот, щелочей и концентрированных солевых растворов. Отмечено, что денатурация может быть вызвана и действием других органических веществ (например, формальдегида, фенола), а также радиоактивного излучения.
Таким образом, то, какие свойства проявляют белки, обусловлено определённым уровнем организации их молекул (первичным, вторичным, третичным, четвертичным), а также определённой аминокислотной последовательностью. Когда изменяется пространственная конфигурация белка, изменяются его свойства, а это делает невозможным выполнение соединением запрограммированных в нём биологических функций. Разрушенная или изменённая первичная структура вовсе лишает белок полезных свойств либо кардинально изменяет их.
